第1个回答 2013-09-30
金属酶
一种含有一种或几种金属离子作为辅基的结合酶。金属酶纯化时仍保留着定量的功能金属离子。
按照金属离子和酶蛋白结合的稳定程度又可分为金属酶和金属激活酶两类。在金属酶中，它们牢固地结合在一起，金属离子通常为活性中心。在金属激活酶中，它们松散地结合，但金属离子却是酶活性的激活剂。金属酶种类很多，以含锌、铁、铜的酶最多，如铁金属酶-细胞色素C。也有含钼、锰等其他金属离子的酶。例如细胞色素氧化酶除含有铁离子还含有铜离子。
大部分β-内酰胺酶的活性位点是丝氨酸残基，但也有一小部分活性位点为金属离子的酶类。第一个发现的以金属离子为活性中心的酶是由蜡样芽抱杆菌产生的头孢菌素酶，能被EDTA所抑制，之后世界各地均发现了能产生这类酶的各种细菌。1988年Bush首次将该酶定名为金属β-内酰胺酶(metalloβ-1actamase)，简称金属酶。金属β-内酰胺酶耐受β—内酰胺酶抑制剂且可水解几乎所有β—内酰胺类抗生素(包括亚胺培南)。该酶已在气单胞菌、嗜麦芽窄食单胞菌、洋葱伯克霍尔德氏菌中发现，其中嗜麦芽窄食单胞菌的亚胺培南耐药性由染色体介导，而脆弱拟杆菌、肺炎克雷伯氏菌、铜绿假单胞菌中质粒介导的突变株在日本已有报道。由粘质沙雷氏菌产生的金属β—内酰胺酶IMP-1型可在类似接合子的intl3上移动，已经传播到铜绿假单胞菌、肺炎克雷伯氏菌和产碱杆菌。金属酶可以水解碳青霉烯类和最近开发的第四代头孢菌素。金属β-内酰胺酶有广泛传播的潜力，对几乎所有的β—内酰胺类抗生素均具有水解活性，是目前所知的最强的β-内酰胺酶-。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98%；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2%；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒（使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡）。
血红蛋白有酶的性质吗?
血红蛋白(Hb)运输氧气的生理功能是众所周知的,但它还具有酶的性质却较少引起人们注意。
色素P一450体系中的细胞色素P一450以催化苯胺的经化作用。 目前研究Hb的酶活性机制主要有Miealy与Cambou两个实验小组。Mieyal报道过氧化氢酶能够完全抑制Hb体系对苯胺狂化的催化反应,并且伴有HZO:的积聚。如果无过氧化氢酶存在就无H:O:的积聚。这提示有H20:参与了Hb体系催化苯胺的羚化,形成苯胺一Hbs忆OOH一的中间产物,因而提出类似细胞色素P一45。休系的Hb体系催化苯胺羚化作用的模式: ?胜 劝苯中.‘b llwely 日 n,—一二犯一一辛个小|l 血红蛋白(Hb)运输氧气的生理功能是众所周知的,但它还具有酶的性质却较少引起人们注意。自从1950年Keilin小组偶然发现Met Hb类似过氧化氢酶能促进H:O:分解的观察发表后,才陆续登载Hb能催化脂类的过氧化,多巴的脱数,某些芳香的N,N一二甲基胺氧化物等的脱羚。尤其是Juehau(r 972年)小组将人、鼠胎盘匀浆的上清液经过SephadexG一200的层析所收集的各管中以含有Hb丰富的部分对苯胺的羚化的催化能力最强,而胎盘细胞反而几乎无催化作用。以后进一步探讨Hb的酶活......