首先在目的蛋白上加一个标签，这个标签很小，不会对你的蛋白性质产生很大的影响。
标签会对某种物质特异性结合，我们通常把这种物质称为beads/柱子。那么可以想象，一大堆蛋白混合物与beads孵育后，含有标签的目的蛋白就会与beads结合，另外一些杂蛋白也有可能与beads结合。
然后用洗脱液进行洗脱，一般的蛋白纯化中都会用到两种洗脱液，我们姑且把它分为A类和B类。A类洗脱液洗脱能力不强，只会把那些结合在beads上，但结合能力不强的杂蛋白洗下来；B类洗脱液洗脱能力强，可以把含有标签的目的蛋白从beads上洗下来。从而达到了分离纯化的目的。
一般来说蛋白纯化都是基于这个原理，至于上面提到的与beads特异性结合，其中的原理有很多种，例如金属离子亲和，
抗原-抗体亲和等等。洗脱的原理有低盐浓度洗脱液洗脱杂蛋白，高盐浓度洗脱液洗脱目的蛋白等等。
另外，如何在目的蛋白前面加上标签，现在商业化的载体都能很轻松的达成，例如pET系列可以加His标签，可与Ni离子亲和；pTYb系列则通过Chitin binding特异性结合；pGEX系列带有的是
谷胱甘肽GST标签等等。
追问明显超出本科范围且我要的是学习方法，还是很感谢