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蛋白质的等电点及其应用
氨基酸的Pk值是什么意思?怎么用啊?
答:
因为净电荷为零,净电斥力不存在的缘故,大部份蛋白质於等电点的pH值下,其溶解度最小。相反的,当溶液的pH值低於或高於pI,所有蛋白质分子所带净电荷必为同号,彼此之间有相斥力,不会凝结。所以,将pH调到等电点的大小,则大部份的蛋白质将会沉淀,这种现象可以
应用
於估算某
蛋白质的等电点
....
蛋白质等电点
的测定结果分析
答:
当待测的
蛋白质
中酪氨酸和色氨酸残基含量差别较大会产生一定的误差,故该法适用于测定与标准蛋白质氨基酸组成相似的样品。若样品中含有其他在280nm吸收的物质如核酸等化合物,就会出现较大的干扰。但核酸的吸收高峰在260nm,因此分别测定280nm和260nm两处的光吸收值,通过计算可以适当的消除核酸对于测定...
蛋白质
变性后,它
的等电点
改变吗
答:
下面是
蛋白质
沉淀的原理:蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件,不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至
等电点和
加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用...
求助 如何测定一个物
质的等电点
答:
等电点的测定方法? 你配置水溶液,PH调到10,滴加稀盐酸,同时测PH和电导率,作图能求出来 等点聚焦电泳为什么可以测定
蛋白质的等电点
蛋白质分子是典型的两性电解质分子.它在大于其等电点的pH环境中解离成带负电荷的阴离子,向电场的正极泳动,在小于其等电点的pH环境中解离成带正由荷的阳离子...
蛋白质等电点
的计算方法
答:
找出所有可解离基团,并注明它们各自的pKa→假定它们在极低的pH下都处于非解离状态→逐步提高溶液的pH→可解离基团按照pKa从低到高的顺序依次释放出质子,即pKa越低的就越先释放出质子→写出所以可能的解离形式→找出净电荷为0的形式→将净电荷为0形式两侧的pKa相加除于2 。
麦麸中
蛋白质的
种类
及其等电点
答:
麦麸含水量 11 . 9 %、 淀粉质量分数 17 . 2 %、 蛋白质质量分数 16 . 9 %。清蛋白、 球蛋白、 醇溶蛋白和谷蛋白质量分数分别为3 . 3 %、 3 . 4 %、 5. 4 %和 4 . 8 %。等电点得自己去测下吧 我只知道一些常见
蛋白质的等电点
只能做参考 不同物质会写差别 http://emuch....
蛋白质的
两性反应与
等电点
的观察的注意事项
答:
1.检测
蛋白质的
两性反应时,必须采用最适宜的条件,以保证待测物质的准确性和可靠性;2.在检测时要注意控制温度,如果温度太高,可能会使
等电点
变化;3.需要使用适宜的pH值,防止蛋白质降解;4.在检测过程中,应尽量控制杂质的污染,以免错误判断等电点;5.要注意检测设备是否准确,同时注意在检测过程...
为什么用酪蛋白作为测定
蛋白质的等电点
答:
用酪蛋白作为测定
蛋白质的等电点
是因为:酪蛋白是一种含磷钙的结合蛋白,对酸敏感,pH较低时会沉淀。用它来测定蛋白质的等电点可以时结果更加清晰明了。
何谓
蛋白质的
沉淀反应,有何实用意义?
答:
由于
蛋白质
表面离子化侧链的存在,蛋白质带净电荷。实用意义是由于这些侧链都是可以滴定的,对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即
等电点
。蛋白质沉淀,外文名precipitation,破坏蛋白质分子的水化作用或者减弱分子间同性相斥作用的因子,使蛋白质在水中的溶解度降低而沉降下来转化为固体的分离方法...
蛋白质
分子因处于
等电点
状态或失去水化层而产生沉淀的原理相同吗?
答:
处于
等电点
状态其本身的电荷被中和,
蛋白质
在等电点的溶解度最低而沉淀。失去水化层是因为受到外界的因素其本身结构发生改变,使表面的水化层丧失,因而蛋白质相互聚集而沉淀。
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